Колагенові волокна. Зниження кількості колагенових волокон в дермі та освіта ковалентних зв'язків між ними спостерігається як при хронологічному, так і при індукованому УФО старінні шкіри, однак при останньому вони більш виражені. Морфометричні дослідження шкіри живота пацієнтів різних вікових груп (від 10 до 75 років) виявили прогресивне зменшення частки сполучної тканини, що містить колагенові волокна. Ці зміни більш виражені в середній частині дерми і досягають істотних величин вже до 50 років. При цьому відбувається паралельне зниження колагену I і III типів і зміна співвідношення колагену III типу до колагену I типу, що корелює з віком пацієнтів. За іншими даними, суттєве зменшення колагенових волокон на закритих ділянках шкірного покриву відзначається тільки на восьмий декаді життя.
Водночас на шкірі, схильною хронічної інсоляції, інтенсивність іммуноокрашіванія колагену знижується з 82,5 до 80, 4% уже на першому і до 44,1% - на дев'ятій декаді життя, а значні порушення архітектоніки колагенових волокон на обличчі визначаються у віці 40 років. Це, ймовірно, пов'язано з придушенням експресії гена колагену, опосередкованим через транскрипційні фактор АР-1, зміст якого підвищується в клітинах дерми при УФО. Більше того, вміст інтактного пропептідного залишку проколлагена III в фотоповрежденія шкірі знижується на 40%, що є результатом часткової дегенерації колагенових волокон дерми. Посилення деградації волокон відбувається за рахунок підвищення активності ММП, індукованого середніми і довгими ультрафіолетовими хвилями. Точна роль транскрипційних факторів, в першу чергу АР-1, у розвитку цих ефектів встановлена тільки для УФІ типу В.


Відомо, що клітини шкіри людини експресують три типи металлопротеиназ - ММП-1, ММП-8 і MM1I-13, а УФО підсилює експресію перших двох типів. При цьому ММП-1 синтезується переважно фібробластами, а основний популяцією клітин, експресує ММП-8, є нейтрофіли. Так, опромінення ульрафіолетом культури фібробластів протягом 2 годин значно стимулює експресію mRNA ММП-1 і наступний синтез ферменту. А дослідження in vivo продемонстрували підвищення про-ензиму ММП-8 в папиллярной шкірі вже через 8 годин після однократного УФО двома мінімальними еритематозними дозами, що супроводжувалося нейтрофільної інфільтрацією дерми.
Освіта колагенових димарів, опосредуемое різними механізмами, також вносить істотну роль у розвиток вікових змін в дермі. Формуванню перехресних зшивок між білками колагену сприяють так звані Advanced Glycosyla-tion End-products (AGE-products). Це різноманітна група речовин, що є результатом оборотної глікації і наступних необоротних модифікацій білків. Свій внесок у ковалентное зв'язування колагенових фібрил вносять вільні радикали, продукція яких посилюється при УФО. При цьому глікілірованние білки беруть активну участь у вільнорадикальних реакціях, а вільні радикали, у свою чергу, сприяють конформаційним перебудов білка, роблячи його молекули більш доступними для атаки Сахаров. Колагенові димери недоступні для дії ММП і накопичуються в шкірі. "Зшитий" колаген не тільки менш еластичний в порівнянні з нормальним, але і погано зв'язує воду, що сприяє дегідратації дерми.





UpDog logo  Proudly hosted with UpDog.